Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж. Л. Гей-Люссак и Л. Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.
Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие гамма-глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).
В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны и т. д. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.
В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.
Прочие статьи:
Гибридизационные зонды для геномной
дактилоскопии. Зонды на основе минисателлитов
Джеффризу с соавторами удалось впервые показать, что зонды на основе корпоследовательности ГВР могут быть использованы для одновременного выявления большого количества соответствующих генетических локусов. С помощью зонда, синтезированног ...
Чеснок — Allium Sativum
Использование.
Чеснок (Allium sativum L.) употребляют
в свежем виде, в качестве специи при консервировании овощей, в колбасном производстве и как приправу ко многим блюдам. Цветочные стрелки
солят и маринуют. Последние особенно популяр ...
Историческая справка
Гемоцианин был открыт в 60-х годах XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реа ...