Строение и функции

Рисунок 1. Пространственная модель молекулы гемоцианина

Содержание меди в гемоцианине от 0.1 до 0.3% по весу (членистоногие - 0,178% меди, моллюски - 0,253%). Белки из разных природных источников встречаются в виде моно-, ди-, тетра - и октамеров. Мономер белка - октаэдр, состоящий из 6 субъединиц. Предлагаемая модель - субъединица гемоцианина весом до 75 кДа, которую иногда разделяют еще на две похожие, но не эквивалентные субъединицы (граница этого разделения проходит через металлсвязывающий центр).

Рисунок 2. Модель строения активного центра гемоцианина

Активный центр каждой субъединицы белка содержит два близко расположенных друг к другу катиона меди, которые обратимо связывают молекулу кислорода в комплекс. При этом сами катионы меди прочно связаны в структуре белка шестью остатками гистидина из двух разных цепей. Два других остатка гистидина, возможно, задействованы в образовании других металлсвязывающих центров мономера (всего в мономере содержится не менее шести связывающих кислород центров). Связывание молекулы кислорода одной субъединицей молекулы гемоцианина увеличивает сродство к кислороду соседних субъединиц. На профиль связывания кислорода значительно влияет содержание ионов в гемолимфе и рН-фактор.

Прочие статьи:

Ассоциативные ядра
Ассоциативные ядра принимают импульсацию от других ядер таламуса. Эфферентные выходы от них направляются, главным образом, в ассоциативные поля коры. Основными клеточными структурами этих ядер являются мультиполярные, биполярные трехотрос ...

Открытие клетки
Изучение мельчайших структур живых организмов стало возможным лишь после изобретения микроскопа, т.е. после 1600. Первое описание и изображения клеток дал в 1665 английский ботаник Р.Гук: рассматривая тонкие срезы высушенной пробки, он об ...

Перенос хромосом
Процесс переноса хромосом в этом случае очень напоминает описываемый в методе DMGT. Хромосомы осаждают на поверхности клеток хлоридом кальция, и спустя несколько часов клетки обрабатывают реагентом, способным перфорировать мембраны. Здесь ...