Выделенные из термофильных организмов макромолекулы обнаруживают большую термостабильность, чем их аналоги из мезофилов. Такая повышенная термостабильность, свойственна всем макромолекулам клетки, включая ферменты главных метаболических путей, ферредоксин, рибосомы и флагеллин.
Большинство белков, выделенных из термофилов, относится к ферментам, которые гораздо более стабильны, чем их аналоги из мезофилов. Классическим примером служит фермент миокиназа, которая сохраняет активность после нагревания при температуре 100°С. У тетрамера авидина в присутствии биотина температура перехода в денатурированное состояние составляет 132°С. У фосфофруктокиназ С. pasteurianum и Е. coli температурный переход происходит приблизительно при 70 и 60°С соответственно. Таким образом, основное различие между белками мезофилов и термофилов заключается в том, что все белки термофилов должны функционировать при температурах развития этих организмов.
Определение температуры максимальной активности ферментов также указывает на их повышенную термостабильность, а потеря всей или большей части активности в результате превышения этой температуры на 10—15°С согласуется с представлением о денатурации белка.
Физико-химическая характеристика белков термофильных микроорганизмов показывает, что они во многом гомологичны соответствующим белкам мезофилов: термофильные белки имеют такое же содержание участков с альфа-спиральной конфигурацией и бета-структурой и такое же число гидрофобных групп, как и аналоги из мезофильных организмов. Но в отличие от белков мезофилов, которые обычно денатурируются при температуре ниже 60°С, термофильные белки при повышении температуры от комнатной до 55 или 60° претерпевают, небольшие конформационные изменения, не сопровождаемые денатурацией.
Термофильные белки чаще всего содержат большое число неполярных боковых цепей, поэтому в результате стабилизации дополнительными гидрофобными взаимодействиями возникает повышенная термостабильность таких участков термофильных белков.
Термофильные белки более устойчивы к индуцируемой нагреванием агрегации, что следует из большей устойчивости к тепловой коагуляции цитоплазматических белков термофильных бактерий по сравнению с аналогичными белками мезофильных бактерий. Более низкая способность белков к агрегации связана с тенденцией к понижению изоэлектрических точек этих белков и повышению устойчивости их молекул к развертыванию, благодаря чему неполярные участки остаются скрытыми в глубине молекул
Термостабильность белков обусловлена также более низким содержанием цистеина и особенно вспомогательных сульфгидрильных групп, которые обычно располагаются на поверхности белка и поэтому легко подвергаются окислению.
Также известно, что ионы кальция могут стабилизировать ферменты не только у термофильных, но и у мезофильных организмов, и абсолютно необходимы для термостабильности. Образование дополнительных центров связывания кальция в случае термолизина и альфа-амилазы, очевидно, имеет отношение к повышенной термостабильности этих белков. Так, термостабильность термолизина при температурах приблизительно от 50 до 80°С повышается в результате стабилизации одного или двух участков ионами Са2+.
Степень стабильности белков также определяется специфическим положением в полипептидной цепи определенных аминокислот, поэтому огромное влияние на термостабильность молекулы белка может оказать замена в ней всего лишь одной аминокислоты в процессе различных мутаций генетического материала бактерии (Логинова Л.Г., 1977).
Прочие статьи:
Этапы эволюции вселенной
1.
Адронная эра с момента 10‾‾10 при температуре = 1015 по Кельвину вещество Вселенной состояло из частиц и античастиц, которые, объединяясь в группы, образуют адроны (протоны, нейтроны и др.) на 1 млн. античастиц приходится ...
Ареал обитания, стации, убежища енотовидной собаки
Енотовидная собака предпочитает небольшие перелески по луговым равнинам с озерами и протоками, пологие склоны, поросшие смешанным лесом с густым подлеском.
В Благовещенском районе ареал обитания енотовидной собаки составляет 230 тысяч ге ...
Значение стаи при питании.
Значение стаи (пли вообще группирования) животных при питании также довольно разнообразно. Прежде всего, в группах животные легче находят скопления пищи. Как показали опыты, проведенные с молодью сайды, та часть рыб из стаи, которая обн ...